BPC-157 5 mg

Was ist BPC-157?

BPC-157 ist ein vollständig synthetisch hergestelltes, lineares Peptid aus 15 Aminosäuren, also ein Pentadecapeptid. Das Kürzel steht für „Body Protection Compound 157“. In Datenbanken und Fachartikeln begegnet die Substanz auch als BPC 157 oder als „Gastric Pentadecapeptide BPC 157“. Ihre Sequenz wird in der Literatur als Teilstück eines Proteins beschrieben, das aus menschlichem Magensaft isoliert worden sein soll und als Body Protection Compound bezeichnet wird. Für dieses Ausgangsprotein ist allerdings keine Sequenz öffentlich hinterlegt, die Herkunftsangabe stützt sich daher allein auf die Beschreibung in der Fachliteratur. PubChem führt das Peptid unter anderem mit dem Synonym „Gastric Juice Peptide Fragment“.

Struktur und Kenndaten

• Sequenz: H-Gly-Glu-Pro-Pro-Pro-Gly-Lys-Pro-Ala-Asp-Asp-Ala-Gly-Leu-Val-OH (Einbuchstabencode GEPPPGKPADDAGLV)
• Aufbau: 15 Aminosäuren, linear, freier N- und C-Terminus
• Summenformel: C62H98N16O22
• Molare Masse: 1419,5 g/mol (Mittelwert); monoisotopische Masse 1418,70 Da
• CAS-Nummer: 137525-51-0
• PubChem CID: 9941957

Formel und Massen gelten für das freie Peptid ohne Gegenionen. Strukturell fällt der hohe Prolinanteil auf: Vier der 15 Positionen sind mit Prolin besetzt, drei davon folgen an den Positionen 3 bis 5 direkt aufeinander. Den drei sauren Resten, einem Glutamat und zwei Aspartaten, steht mit Lysin nur eine basische Seitenkette gegenüber.

Einordnung: BPC-157 und verwandte Peptide

In Forschungskatalogen wird BPC-157 oft in einem Atemzug mit TB-500 genannt, obwohl beide Moleküle wenig gemeinsam haben. BPC-157 umfasst 15 unmodifizierte Aminosäuren und wird einem Magensaftprotein zugeordnet. TB-500 ist ein N-terminal acetyliertes Heptapeptid, das einen Abschnitt von Thymosin β4 wiedergibt. Beide Fragmente sind auch zusammen im Set BPC-157 + TB500 erhältlich. Das dritte Einzelpeptid der Kategorie Peptid-Fragmente ist KPV, ein Tripeptid vom C-terminalen Ende der α-MSH-Sequenz.

Forschungskontext

Ein definierter Rezeptor oder ein anderes molekulares Zielprotein ist für BPC-157 bislang nicht identifiziert, der Mechanismus gilt in der Fachliteratur als ungeklärt. Untersucht wird das Peptid überwiegend im Zusammenhang mit Signalwegen der Angiogenese und der Zellmigration. In vitro stehen Assays mit Sehnenfibroblasten im Vordergrund, in denen Auswachsen, Überleben und Migration der Zellen erfasst werden. Präklinisch wird BPC-157 in Nagetiermodellen betrachtet, die sich auf Sehnen-, Bänder-, Muskel- und Magen-Darm-Gewebe konzentrieren.

Analytik bei GPeptides

Bei BPC-157 liefert die HPLC den Reinheitswert: Die Fläche des Hauptpeaks wird ins Verhältnis zur Gesamtfläche aller Signale gesetzt. Die Massenspektrometrie klärt, ob dieser Hauptpeak tatsächlich BPC-157 ist. Erwartet wird ein Signal passend zur monoisotopischen Masse von 1418,70 Da; bei Elektrospray-Ionisation erscheint das Peptid typischerweise als einfach protoniertes Ion bei etwa m/z 1419,7 oder zweifach protoniert bei etwa m/z 710,4.

BPC-157 wird wie das übrige Sortiment regelmäßig von einem unabhängigen externen Labor per HPLC und Massenspektrometrie geprüft. Verfügbare Analysezertifikate finden Sie im Laborbereich; ist dort noch kein Zertifikat hinterlegt, lautet der Status „ausstehend“. Was hinter Prozentangaben und Nebenpeaks steckt, erläutert der Ratgeber Reinheit von Research-Peptiden.