TB-500 5 mg

Was ist TB-500?

TB-500 ist die übliche Bezeichnung für ein kurzes synthetisches Fragment von Thymosin β4. Thymosin β4 selbst ist ein Protein aus 43 Aminosäuren, das in Zellen monomeres Aktin (G-Aktin) bindet und es so dem Aufbau von Aktinfilamenten entzieht. Analytische Fachliteratur und Substanzdatenbanken definieren TB-500 als N-terminal acetyliertes Heptapeptid mit der Sequenz Ac-LKKTETQ. Es entspricht den Positionen 17 bis 23 des reifen humanen Proteins. Gängige Schreibweisen sind TB500 und TB 500, systematischer ist die Bezeichnung N-Acetyl-Thymosin β4 (17–23).

Struktur und Kenndaten

• Sequenz (Literaturdefinition): Ac-Leu-Lys-Lys-Thr-Glu-Thr-Gln-OH
• Kettenlänge: 7 Aminosäuren
• Endgruppen: Acetylgruppe am N-Terminus, freie Carbonsäure am C-Terminus
• Herkunft der Sequenz: Positionen 17–23 von Thymosin β4 (Gen TMSB4X, UniProt P62328)
• Stammprotein zum Vergleich: Thymosin β4, 43 Aminosäuren, rund 4963 g/mol, CAS 77591-33-4

Mit zwei Lysinen, zwei Threoninen, einem Glutamat und einem Glutamin ist die Sequenz überwiegend polar; das N-terminale Leucin ist der einzige Rest mit unpolarer Seitenkette. Die Acetylgruppe am Kettenanfang gehört zur Definition des Fragments und unterscheidet es von der unmodifizierten Sequenz LKKTETQ.

Einordnung: TB-500, Thymosin β4 und BPC-157

Das Fragment ist nicht mit dem vollständigen Thymosin β4 gleichzusetzen: Es enthält sieben der 43 Aminosäuren, also etwa ein Sechstel der Kette. Aus demselben Protein stammt auch das Tetrapeptid Ac-SDKP, das die Positionen 1 bis 4 umfasst und mit dem Abschnitt von TB-500 nicht überlappt. Im Sortiment gehört TB-500 zur Kategorie Peptid-Fragmente. Dort steht es neben BPC-157, einem unmodifizierten Pentadecapeptid anderer Herkunft. Für Arbeiten mit beiden Molekülen gibt es außerdem das Set BPC-157 + TB500.

Forschungskontext

Die Sequenz LKKTETQ wird in der Literatur als aktinbindende Region von Thymosin β4 beschrieben und mit Zellmigration in Verbindung gebracht. Das Fragment wird daher in In-vitro-Studien zur Zellmigration und zur Dynamik des Aktin-Zytoskeletts untersucht, außerdem in präklinischen Angiogenesemodellen. Hinzu kommt ein analytischer Forschungsstrang: Für das acetylierte Heptapeptid sind LC-MS-Verfahren beschrieben, mit denen es sich in biologischen Proben nachweisen lässt.

Analytik bei GPeptides

Die Massenspektrometrie hat bei TB-500 einen besonderen Stellenwert, weil der Name nicht einheitlich verwendet wird. In Produktbeschreibungen am Markt taucht unter dieser Bezeichnung teilweise auch vollständiges Thymosin β4 auf. Beide Moleküle unterscheiden sich in der Masse um mehr als das Fünffache: rund 0,9 kDa für das acetylierte Heptapeptid, rund 5 kDa für das vollständige Protein. Eine MS-Messung ordnet den Inhalt eines Vials deshalb eindeutig zu, während die HPLC den Anteil der Zielverbindung an der Gesamtprobe angibt.

TB-500 durchläuft regelmäßig eine externe Prüfung per HPLC und Massenspektrometrie in einem unabhängigen Labor. Veröffentlichte Zertifikate stehen im Laborbereich bereit; fehlt ein Dokument, wird das Produkt dort als ausstehend geführt. Wie beide Verfahren funktionieren, erklärt Ihnen der Ratgeber HPLC und Massenspektrometrie.