TB-500 5 mg

Qu’est-ce que le TB-500 ?

TB-500 est la désignation courante d’un court fragment synthétique de la thymosine β4. La thymosine β4 elle-même est une protéine de 43 acides aminés qui, dans les cellules, lie l’actine monomérique (actine G) et la soustrait ainsi à l’assemblage des filaments d’actine. La littérature analytique spécialisée et les bases de données de substances définissent le TB-500 comme un heptapeptide acétylé en N-terminal, de séquence Ac-LKKTETQ. Il correspond aux positions 17 à 23 de la protéine humaine mature. Les graphies usuelles sont TB500 et TB 500 ; la désignation N-acétyl-thymosine β4 (17–23) est plus systématique.

Structure et caractéristiques

• Séquence (définition de la littérature) : Ac-Leu-Lys-Lys-Thr-Glu-Thr-Gln-OH
• Longueur de chaîne : 7 acides aminés
• Groupes terminaux : groupe acétyle à l’extrémité N-terminale, acide carboxylique libre à l’extrémité C-terminale
• Origine de la séquence : positions 17–23 de la thymosine β4 (gène TMSB4X, UniProt P62328)
• Protéine mère pour comparaison : thymosine β4, 43 acides aminés, environ 4963 g/mol, CAS 77591-33-4

Avec deux lysines, deux thréonines, un glutamate et une glutamine, la séquence est majoritairement polaire ; la leucine N-terminale est le seul résidu à chaîne latérale apolaire. Le groupe acétyle en début de chaîne fait partie de la définition du fragment et le distingue de la séquence non modifiée LKKTETQ.

Le TB-500, la thymosine β4 et le BPC-157

Le fragment ne doit pas être assimilé à la thymosine β4 complète : il contient sept des 43 acides aminés, soit environ un sixième de la chaîne. De la même protéine provient aussi le tétrapeptide Ac-SDKP, qui couvre les positions 1 à 4 et ne chevauche pas la portion du TB-500. Dans la gamme, le TB-500 appartient à la catégorie Fragments peptidiques. Il y côtoie le BPC-157, un pentadécapeptide non modifié d’une autre origine. Pour les travaux portant sur les deux molécules, le set BPC-157 + TB500 est également proposé.

Contexte de recherche

La littérature décrit la séquence LKKTETQ comme la région de liaison à l’actine de la thymosine β4 et l’associe à la migration cellulaire. Le fragment est donc étudié dans des travaux in vitro sur la migration cellulaire et la dynamique du cytosquelette d’actine, ainsi que dans des modèles précliniques d’angiogenèse. S’y ajoute un axe de recherche analytique : des méthodes LC-MS ont été décrites pour l’heptapeptide acétylé, qui permettent de le détecter dans des échantillons biologiques.

Analytique chez GPeptides

Pour le TB-500, la spectrométrie de masse revêt une importance particulière, car le nom n’est pas employé de manière uniforme. Dans certaines descriptions de produits sur le marché, cette désignation recouvre aussi la thymosine β4 complète. Les masses des deux molécules diffèrent d’un facteur supérieur à cinq : environ 0,9 kDa pour l’heptapeptide acétylé, environ 5 kDa pour la protéine complète. Une mesure MS permet donc d’attribuer sans ambiguïté le contenu d’un flacon, tandis que la HPLC indique la part du composé cible dans l’échantillon total.

Le TB-500 est contrôlé régulièrement en externe par HPLC et spectrométrie de masse, dans un laboratoire indépendant. Les certificats publiés sont disponibles dans l’espace laboratoire ; en l’absence de document, le produit y figure comme en attente. Le guide HPLC et spectrométrie de masse vous explique le fonctionnement des deux méthodes.