BPC-157 5 mg

¿Qué es BPC-157?

BPC-157 es un péptido lineal de 15 aminoácidos obtenido íntegramente por síntesis, es decir, un pentadecapéptido. La abreviatura significa «Body Protection Compound 157». En bases de datos y artículos especializados, la sustancia aparece también como BPC 157 o como «Gastric Pentadecapeptide BPC 157». En la bibliografía, su secuencia se describe como un fragmento de una proteína que se habría aislado del jugo gástrico humano y que se denomina Body Protection Compound. Sin embargo, no hay ninguna secuencia pública de esta proteína de partida, por lo que la indicación de origen se basa únicamente en la descripción de la bibliografía especializada. PubChem registra el péptido, entre otros, con el sinónimo «Gastric Juice Peptide Fragment».

Estructura y datos clave

• Secuencia: H-Gly-Glu-Pro-Pro-Pro-Gly-Lys-Pro-Ala-Asp-Asp-Ala-Gly-Leu-Val-OH (código de una letra GEPPPGKPADDAGLV)
• Estructura: 15 aminoácidos, lineal, extremos N- y C-terminal libres
• Fórmula molecular: C62H98N16O22
• Masa molar: 1419,5 g/mol (valor medio); masa monoisotópica 1418,70 Da
• Número CAS: 137525-51-0
• CID de PubChem: 9941957

La fórmula y las masas se refieren al péptido libre sin contraiones. Estructuralmente destaca la elevada proporción de prolina: cuatro de las 15 posiciones están ocupadas por prolina, y tres de ellas se suceden directamente en las posiciones 3 a 5. Frente a los tres residuos ácidos, un glutamato y dos aspartatos, solo hay una cadena lateral básica, la de la lisina.

Clasificación: BPC-157 y péptidos afines

En los catálogos de investigación, BPC-157 se menciona a menudo junto a TB-500, aunque ambas moléculas tienen poco en común. BPC-157 consta de 15 aminoácidos sin modificar y se atribuye a una proteína del jugo gástrico. TB-500 es un heptapéptido acetilado en el extremo N-terminal que reproduce una región de la timosina β4. Ambos fragmentos están disponibles también juntos en el set BPC-157 + TB500. El tercer péptido individual de la categoría Fragmentos peptídicos es KPV, un tripéptido del extremo C-terminal de la secuencia de la α-MSH.

Contexto de investigación

Hasta la fecha no se ha identificado para BPC-157 ningún receptor definido ni otra proteína diana molecular, y en la bibliografía especializada su mecanismo se considera sin esclarecer. El péptido se estudia principalmente en relación con las vías de señalización de la angiogénesis y de la migración celular. In vitro predominan los ensayos con fibroblastos de tendón, en los que se registran la expansión, la supervivencia y la migración de las células. En el ámbito preclínico, BPC-157 se examina en modelos de roedores centrados en tejido tendinoso, ligamentoso, muscular y gastrointestinal.

Analítica en GPeptides

En BPC-157, la HPLC proporciona el valor de pureza: el área del pico principal se pone en relación con el área total de todas las señales. La espectrometría de masas aclara si ese pico principal corresponde realmente a BPC-157. Se espera una señal acorde con la masa monoisotópica de 1418,70 Da; con ionización por electrospray, el péptido aparece típicamente como ion monoprotonado a aproximadamente m/z 1419,7 o como ion diprotonado a aproximadamente m/z 710,4.

Como el resto del catálogo, BPC-157 se analiza periódicamente en un laboratorio externo e independiente mediante HPLC y espectrometría de masas. Los certificados de análisis disponibles se encuentran en el área de laboratorio; si todavía no hay ningún certificado publicado, el estado es «pendiente». La guía Pureza de los péptidos de investigación explica qué hay detrás de los porcentajes y de los picos secundarios.