Glutathione 600 mg

Czym jest glutation?

Glutation, w skrócie GSH, w sklepie występujący pod angielską nazwą Glutathione, to tripeptyd zbudowany z kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny. W odróżnieniu od fragmentów takich jak BPC-157 czy KPV nie jest wycinkiem większego białka: komórki wytwarzają go samodzielnie z tych trzech aminokwasów. Obecność glutationu jako metabolitu potwierdzono zarówno u człowieka, jak i na przykład u bakterii E. coli; uchodzi on za najpowszechniejszy niskocząsteczkowy tiol w komórkach. W bazach danych figuruje także jako γ-L-glutamylo-L-cysteinyloglicyna lub po prostu jako glutation zredukowany.

Budowa i dane identyfikacyjne

Poniższe wartości opisują postać zredukowaną z wolną grupą tiolową (GSH):

• Sekwencja: γ-Glu-Cys-Gly
• Wzór sumaryczny: C10H17N3O6S
• Masa molowa: 307,33 g/mol (wartość średnia); masa monoizotopowa 307,08 Da
• Numer CAS: 70-18-8
• PubChem CID: 124886
• Postać utleniona dla porównania: disiarczek glutationu (GSSG), C20H32N6O12S2, 612,6 g/mol, PubChem CID 65359

Nietypowe pod względem budowy jest wiązanie między kwasem glutaminowym a cysteiną. Nie tworzy go – jak w zwykłym łańcuchu peptydowym – grupa α-karboksylowa, lecz grupa karboksylowa łańcucha bocznego w pozycji γ. Dlatego poprawny zapis skrócony to γ-Glu-Cys-Gly. Cysteina ma wolną grupę tiolową, za której pośrednictwem dwie cząsteczki glutationu mogą połączyć się w disiarczek – GSSG.

Glutation na tle innych tripeptydów

Glutation jest jedynym produktem w kategorii Peptydy redoks. Sklep oferuje jeszcze dwa inne tripeptydy, KPV i GHK-Cu, które mają jednak odmienną budowę chemiczną. KPV to wycinek sekwencji α-MSH ze zwykłymi wiązaniami α-peptydowymi. GHK-Cu jest kompleksem miedzi tripeptydu GHK, w którym na pierwszy plan wysuwa się wiązanie metalu. Glutation natomiast jest endogennym metabolitem, którego chemię kształtuje reaktywna grupa tiolowa. Różni się też ilość w fiolce: 600 mg to wielokrotnie więcej niż 5–10 mg w przypadku fragmentów peptydowych.

Kontekst badawczy

W biologii komórki glutation uchodzi za najważniejszy niskocząsteczkowy bufor redoks. Jego rola chemiczna opiera się na dwóch typach reakcji: redukcji utleniaczy, podczas której sam GSH utlenia się do GSSG, oraz sprzęganiu ze związkami elektrofilowymi. Obie reakcje katalizują enzymy zależne od glutationu, w tym peroksydazy glutationowe i S-transferazy glutationowe. Prace badawcze dotyczą homeostazy redoks komórek, biosyntezy i regulacji GSH oraz metod oznaczania glutationu w próbkach.

Analityka w GPeptides

Oprócz czystości kluczowym zagadnieniem analitycznym w przypadku glutationu jest stan utlenienia, ponieważ grupa tiolowa w roztworze może reagować z tlenem z powietrza, tworząc disiarczek. Spektrometria mas wyraźnie rozróżnia obie postacie: zredukowany GSH jako jon jednokrotnie protonowany daje sygnał przy około m/z 308,1, a disiarczek GSSG o masie 612,6 g/mol jest mniej więcej dwukrotnie cięższy. Odpowiednia metoda HPLC pozwala rozdzielić obie postacie, dzięki czemu udział GSSG jest widoczny jako osobny pik.

Glutathione jest regularnie badany przez niezależne laboratorium zewnętrzne metodami HPLC i spektrometrii mas. Jeśli certyfikat analizy jest dostępny, znajduje się w dziale laboratoryjnym; bez opublikowanego certyfikatu zestawienie pokazuje status „oczekuje”. Drogę od surowca do certyfikatu opisuje poradnik Kontrola jakości towaru.