Glutathione 600 mg

Was ist Glutathion?

Glutathion, abgekürzt GSH und im Shop unter der englischen Schreibweise Glutathione geführt, ist ein Tripeptid aus Glutamat, Cystein und Glycin. Im Unterschied zu Fragmenten wie BPC-157 oder KPV ist es kein Ausschnitt eines größeren Proteins: Zellen bilden es selbst aus diesen drei Aminosäuren. Als Metabolit ist Glutathion beim Menschen ebenso nachgewiesen wie etwa im Bakterium E. coli; es gilt als das häufigste niedermolekulare Thiol in Zellen. In Datenbanken erscheint es auch als γ-L-Glutamyl-L-cysteinylglycin oder schlicht als reduziertes Glutathion.

Struktur und Kenndaten

Die folgenden Werte beschreiben die reduzierte Form mit freier Thiolgruppe (GSH):

• Sequenz: γ-Glu-Cys-Gly
• Summenformel: C10H17N3O6S
• Molare Masse: 307,33 g/mol (Mittelwert); monoisotopische Masse 307,08 Da
• CAS-Nummer: 70-18-8
• PubChem CID: 124886
• Oxidierte Form zum Vergleich: Glutathiondisulfid (GSSG), C20H32N6O12S2, 612,6 g/mol, PubChem CID 65359

Strukturell ungewöhnlich ist die Bindung zwischen Glutamat und Cystein. Sie geht nicht wie in einer gewöhnlichen Peptidkette von der α-Carboxylgruppe aus, sondern von der Carboxylgruppe der Seitenkette in γ-Position. Deshalb lautet die korrekte Kurzschreibweise γ-Glu-Cys-Gly. Das Cystein trägt eine freie Thiolgruppe, über die sich zwei Glutathion-Moleküle zu einem Disulfid verbinden können, dem GSSG.

Einordnung: Glutathion und andere Tripeptide

Glutathion ist das einzige Produkt der Kategorie Redox-Peptide. Mit KPV und GHK-Cu führt der Shop zwei weitere Tripeptide, die chemisch jedoch anders aufgebaut sind. KPV ist ein Ausschnitt der α-MSH-Sequenz mit gewöhnlichen α-Peptidbindungen. GHK-Cu ist der Kupferkomplex des Tripeptids GHK, bei dem die Metallbindung im Vordergrund steht. Glutathion hingegen ist ein endogener Metabolit, dessen Chemie von der reaktiven Thiolgruppe geprägt ist. Auch die Menge je Vial unterscheidet sich: 600 mg liegen um ein Vielfaches über den 5 bis 10 mg der Peptidfragmente.

Forschungskontext

In der Zellbiologie gilt Glutathion als wichtigster niedermolekularer Redoxpuffer. Seine chemische Rolle beruht auf zwei Reaktionstypen: der Reduktion von Oxidationsmitteln, bei der GSH selbst zu GSSG oxidiert wird, und der Konjugation mit elektrophilen Verbindungen. Beide Reaktionen katalysieren glutathionabhängige Enzyme, darunter Glutathionperoxidasen und Glutathion-S-Transferasen. Forschungsarbeiten befassen sich mit der Redox-Homöostase von Zellen, mit Biosynthese und Regulation von GSH sowie mit Methoden, Glutathion in Proben zu bestimmen.

Analytik bei GPeptides

Neben der Reinheit ist bei Glutathion der Oxidationszustand eine zentrale analytische Frage, weil die Thiolgruppe in Lösung mit Luftsauerstoff zum Disulfid reagieren kann. Die Massenspektrometrie unterscheidet beide Formen klar: Reduziertes GSH ergibt einfach protoniert ein Signal bei etwa m/z 308,1, das Disulfid GSSG ist mit 612,6 g/mol rund doppelt so schwer. Mit einer geeigneten HPLC-Methode lassen sich beide Formen trennen, sodass ein GSSG-Anteil als eigener Peak sichtbar wird.

Glutathione wird regelmäßig von einem unabhängigen externen Labor mit HPLC und Massenspektrometrie geprüft. Liegt ein Analysezertifikat vor, finden Sie es im Laborbereich; ohne veröffentlichtes Zertifikat zeigt die Übersicht den Status „ausstehend“. Den Weg vom Rohstoff bis zum Zertifikat beschreibt der Ratgeber Qualitätskontrolle.