Glutathione 600 mg

Che cos’è il glutatione?

Il glutatione, abbreviato GSH e presente nel catalogo con la grafia inglese Glutathione, è un tripeptide formato da glutammato, cisteina e glicina. A differenza di frammenti come BPC-157 o KPV, non è una porzione di una proteina più grande: le cellule lo sintetizzano autonomamente a partire da questi tre amminoacidi. Come metabolita, il glutatione è documentato nell’uomo così come, per esempio, nel batterio E. coli; è considerato il tiolo a basso peso molecolare più abbondante nelle cellule. Nelle banche dati compare anche come γ-L-glutamil-L-cisteinilglicina o semplicemente come glutatione ridotto.

Struttura e dati identificativi

I valori seguenti descrivono la forma ridotta con gruppo tiolico libero (GSH):

• Sequenza: γ-Glu-Cys-Gly
• Formula bruta: C10H17N3O6S
• Massa molare: 307,33 g/mol (valore medio); massa monoisotopica 307,08 Da
• Numero CAS: 70-18-8
• PubChem CID: 124886
• Forma ossidata a confronto: glutatione disolfuro (GSSG), C20H32N6O12S2, 612,6 g/mol, PubChem CID 65359

Dal punto di vista strutturale è insolito il legame tra glutammato e cisteina. Non parte, come in una normale catena peptidica, dal gruppo α-carbossilico, bensì dal gruppo carbossilico della catena laterale in posizione γ. Per questo la notazione abbreviata corretta è γ-Glu-Cys-Gly. La cisteina porta un gruppo tiolico libero, attraverso il quale due molecole di glutatione possono unirsi in un disolfuro, il GSSG.

Inquadramento: il glutatione e gli altri tripeptidi

Il glutatione è l’unico prodotto della categoria Peptidi redox. Con KPV e GHK-Cu il catalogo comprende altri due tripeptidi, che però hanno una struttura chimica diversa. KPV è una porzione della sequenza dell’α-MSH con normali legami peptidici α. GHK-Cu è il complesso di rame del tripeptide GHK, nel quale l’aspetto centrale è il legame con il metallo. Il glutatione, invece, è un metabolita endogeno la cui chimica è dominata dal gruppo tiolico reattivo. Anche la quantità per flaconcino è diversa: i 600 mg sono molte volte superiori ai 5–10 mg dei frammenti peptidici.

Contesto di ricerca

In biologia cellulare il glutatione è considerato il principale tampone redox a basso peso molecolare. Il suo ruolo chimico si basa su due tipi di reazione: la riduzione di agenti ossidanti, durante la quale il GSH stesso viene ossidato a GSSG, e la coniugazione con composti elettrofili. Entrambe le reazioni sono catalizzate da enzimi glutatione-dipendenti, tra cui le glutatione perossidasi e le glutatione S-transferasi. I lavori di ricerca si occupano dell’omeostasi redox delle cellule, della biosintesi e della regolazione del GSH e dei metodi per determinare il glutatione nei campioni.

Analitica presso GPeptides

Oltre alla purezza, per il glutatione una questione analitica centrale è lo stato di ossidazione, perché in soluzione il gruppo tiolico può reagire con l’ossigeno atmosferico formando il disolfuro. La spettrometria di massa distingue chiaramente le due forme: il GSH ridotto, monoprotonato, dà un segnale a circa m/z 308,1, mentre il disolfuro GSSG, con 612,6 g/mol, è circa due volte più pesante. Con un metodo HPLC adeguato le due forme possono essere separate, così che un’eventuale quota di GSSG diventa visibile come picco distinto.

Il Glutathione viene analizzato regolarmente da un laboratorio esterno indipendente mediante HPLC e spettrometria di massa. Se è disponibile un certificato di analisi, lo trovi nell’area laboratorio; in assenza di un certificato pubblicato, la panoramica indica lo stato «in attesa». Il percorso dalla materia prima al certificato è descritto nella guida Controllo qualità.