Glutathione 600 mg

¿Qué es el glutatión?

El glutatión, abreviado GSH y que en la tienda figura con su grafía inglesa Glutathione, es un tripéptido formado por glutamato, cisteína y glicina. A diferencia de fragmentos como BPC-157 o KPV, no es un segmento de una proteína de mayor tamaño: las propias células lo sintetizan a partir de estos tres aminoácidos. Como metabolito, el glutatión está documentado tanto en el ser humano como, por ejemplo, en la bacteria E. coli; se considera el tiol de bajo peso molecular más abundante en las células. En las bases de datos aparece también como γ-L-glutamil-L-cisteinilglicina o simplemente como glutatión reducido.

Estructura y datos clave

Los siguientes valores describen la forma reducida, con grupo tiol libre (GSH):

• Secuencia: γ-Glu-Cys-Gly
• Fórmula molecular: C10H17N3O6S
• Masa molar: 307,33 g/mol (valor medio); masa monoisotópica 307,08 Da
• Número CAS: 70-18-8
• PubChem CID: 124886
• Forma oxidada, a modo de comparación: disulfuro de glutatión (GSSG), C20H32N6O12S2, 612,6 g/mol, PubChem CID 65359

Desde el punto de vista estructural, lo inusual es el enlace entre el glutamato y la cisteína. No parte, como en una cadena peptídica convencional, del grupo α-carboxilo, sino del grupo carboxilo de la cadena lateral, situado en posición γ. Por eso la notación abreviada correcta es γ-Glu-Cys-Gly. La cisteína porta un grupo tiol libre a través del cual dos moléculas de glutatión pueden unirse para formar un disulfuro, el GSSG.

Clasificación: el glutatión y otros tripéptidos

El glutatión es el único producto de la categoría Péptidos redox. Con KPV y GHK-Cu, la tienda ofrece otros dos tripéptidos, aunque su estructura química es distinta. KPV es un segmento de la secuencia de la α-MSH con enlaces α-peptídicos convencionales. GHK-Cu es el complejo de cobre del tripéptido GHK, en el que lo determinante es la unión al metal. El glutatión, en cambio, es un metabolito endógeno cuya química está marcada por el grupo tiol reactivo. También difiere la cantidad por vial: los 600 mg superan con creces los 5 a 10 mg de los fragmentos peptídicos.

Contexto de investigación

En biología celular, el glutatión se considera el principal tampón redox de bajo peso molecular. Su papel químico se basa en dos tipos de reacción: la reducción de agentes oxidantes, en la que el propio GSH se oxida a GSSG, y la conjugación con compuestos electrófilos. Ambas reacciones están catalizadas por enzimas dependientes de glutatión, entre ellas las glutatión peroxidasas y las glutatión S-transferasas. Los trabajos de investigación abordan la homeostasis redox de las células, la biosíntesis y la regulación del GSH, así como los métodos para determinar el glutatión en muestras.

Analítica en GPeptides

Además de la pureza, en el glutatión el estado de oxidación es una cuestión analítica central, porque el grupo tiol puede reaccionar en disolución con el oxígeno del aire y formar el disulfuro. La espectrometría de masas distingue claramente ambas formas: el GSH reducido, monoprotonado, da una señal a aproximadamente m/z 308,1, mientras que el disulfuro GSSG, con 612,6 g/mol, pesa aproximadamente el doble. Con un método de HPLC adecuado pueden separarse ambas formas, de modo que una fracción de GSSG aparece como un pico propio.

Glutathione se analiza periódicamente en un laboratorio externo e independiente mediante HPLC y espectrometría de masas. Si existe un certificado de análisis, lo encontrará en el área de laboratorio; sin certificado publicado, la vista general muestra el estado «pendiente». El recorrido desde la materia prima hasta el certificado se describe en la guía Control de calidad.