Glutathione 600 mg

Qu’est-ce que le glutathion ?

Le glutathion, abrégé GSH et référencé dans la boutique sous son orthographe anglaise Glutathione, est un tripeptide composé de glutamate, de cystéine et de glycine. Contrairement à des fragments comme le BPC-157 ou le KPV, il ne s’agit pas d’une portion d’une protéine plus grande : les cellules le synthétisent elles-mêmes à partir de ces trois acides aminés. Le glutathion est documenté comme métabolite chez l’être humain, tout comme chez la bactérie E. coli par exemple ; il est considéré comme le thiol de faible masse moléculaire le plus abondant dans les cellules. Dans les bases de données, il apparaît aussi sous le nom de γ-L-glutamyl-L-cystéinyl-glycine ou simplement de glutathion réduit.

Structure et caractéristiques

Les valeurs suivantes décrivent la forme réduite, à groupe thiol libre (GSH) :

• Séquence : γ-Glu-Cys-Gly
• Formule brute : C10H17N3O6S
• Masse molaire : 307,33 g/mol (valeur moyenne) ; masse monoisotopique 307,08 Da
• Numéro CAS : 70-18-8
• PubChem CID : 124886
• Forme oxydée, pour comparaison : disulfure de glutathion (GSSG), C20H32N6O12S2, 612,6 g/mol, PubChem CID 65359

La liaison entre le glutamate et la cystéine est inhabituelle sur le plan structurel. Elle ne part pas, comme dans une chaîne peptidique ordinaire, du groupe α-carboxyle, mais du groupe carboxyle de la chaîne latérale, en position γ. C’est pourquoi l’écriture abrégée correcte est γ-Glu-Cys-Gly. La cystéine porte un groupe thiol libre, par lequel deux molécules de glutathion peuvent s’unir en un disulfure, le GSSG.

Mise en perspective : le glutathion et les autres tripeptides

Le glutathion est le seul produit de la catégorie Peptides redox. Avec le KPV et le GHK-Cu, la boutique propose deux autres tripeptides, dont la structure chimique est toutefois différente. Le KPV est une portion de la séquence de l’α-MSH, avec des liaisons α-peptidiques ordinaires. Le GHK-Cu est le complexe de cuivre du tripeptide GHK, dans lequel la liaison au métal est au premier plan. Le glutathion, lui, est un métabolite endogène dont la chimie est dominée par le groupe thiol réactif. La quantité par flacon diffère elle aussi : avec 600 mg, elle représente un multiple des 5 à 10 mg des fragments peptidiques.

Contexte de recherche

En biologie cellulaire, le glutathion est considéré comme le principal tampon redox de faible masse moléculaire. Son rôle chimique repose sur deux types de réactions : la réduction d’agents oxydants, au cours de laquelle le GSH est lui-même oxydé en GSSG, et la conjugaison avec des composés électrophiles. Ces deux réactions sont catalysées par des enzymes dépendantes du glutathion, parmi lesquelles les glutathion peroxydases et les glutathion S-transférases. Les travaux de recherche portent sur l’homéostasie redox des cellules, sur la biosynthèse et la régulation du GSH ainsi que sur les méthodes de détermination du glutathion dans des échantillons.

Analytique chez GPeptides

Outre la pureté, l’état d’oxydation est une question analytique centrale pour le glutathion, car le groupe thiol peut réagir en solution avec l’oxygène de l’air pour former le disulfure. La spectrométrie de masse distingue clairement les deux formes : le GSH réduit, simplement protoné, donne un signal à environ m/z 308,1, tandis que le disulfure GSSG, avec 612,6 g/mol, est environ deux fois plus lourd. Une méthode HPLC adaptée permet de séparer les deux formes, de sorte qu’une fraction de GSSG apparaît sous la forme d’un pic distinct.

Le produit Glutathione est contrôlé régulièrement par un laboratoire externe indépendant, par HPLC et spectrométrie de masse. Lorsqu’un certificat d’analyse est disponible, vous le trouverez dans l’espace laboratoire ; sans certificat publié, la vue d’ensemble affiche le statut « en attente ». Le guide Contrôle qualité décrit le parcours de la matière première jusqu’au certificat.